quarta-feira, 8 de junho de 2016

Pirrolisina

Até meados dos anos 80, os livros de biologia diziam que havia 20 aminoácidos. Em 1986, foi identificado um novo aminoácido. A lista dos constituintes das proteínas manteve-se, até agora, nos 21. Mas cientistas norte-americanos relatam na última edição da revista "Science" a descoberta do 22º aminoácido. É um feito a meio caminho entre a descoberta de uma nova partícula atómica para os físicos e o encontrar-se um novo elemento químico para acrescentar à tabela periódica. Os aminoácidos são os tijolos com que as células constroem as proteínas. Todas contém aminoácidos. A ordem de fabrico dos aminoácidos, e assim das proteínas, é dada pelos genes. Dos aminoácidos que existem na natureza, dez não podem ser sintetizados pelos seres humanos. Por isso, é essencial que os obtenhamos através dos alimentos que ingerimos, para que ocorra a síntese das proteínas que compõem. 

Depois da descoberta da estrutura da molécula de ADN, em forma de dupla hélice, em 1953, durante mais de três décadas os cientistas pensaram que o património genético dos seres vivos só codificava 20 aminoácidos. Mas, em 1986, os cientistas anunciaram a descoberta do 21º aminoácido - a selenocisteína. 

Agora, duas equipas de cientistas da Universidade Estadual do Ohio, nos Estados Unidos, anunciam, em dois artigos científicos diferentes, a descoberta do 22º aminoácido. Chama-se pirrolisina e é codificado pelo material genético de um micro-organismo chamado "Methanosarcina barkeri". Não é uma bactéria, mas é parecido com uma bactéria sem um núcleo onde está resguardado o ADN: pertence a um domínio de classificação dos seres vivos identificado há relativamente pouco tempo, o dos arqueões. 

Estes micro-organismos têm características algo exóticas, com uma preferência por ambientes extremos. O "Methanosarcina barkeri", por exemplo, prefere metano a oxigénio. Onovo aminoácido faz parte de uma enzima (proteína que aumenta a velocidade de uma reacção bioquímica) que é usada para processar o gás metano. 

O novo aminoácido acabou por ser descoberto na sequência de um trabalho sobre bioquímica básica. Os cientistas procuravam compreender como é que determinados micro-organismos - os metanogenos - conseguem converter os compostos que contêm metil em metano. Conhecem há muito tempo os mecanismos bioquímicos que convertem o dióxido de carbono e o acetato em metano. Não compreendem, porém, como é que uma classe de compostos comuns - as metilaminas - são transformadas em metano. 

Há vários anos que a equipa de Joseph Krzycki estuda o "Methanosarcina barkeri": primeiro, identificaram-se as proteínas que convertem os compostos de metil em metano e, depois, um dos genes responsáveis pela sua produção. Estudando esse gene, viram que algumas das suas letras formavam uma sequência estranha, que, afinal, dava instruções para o fabrico de um novo aminoácido. Mais tarde, a equipa de Michael Chan descobriu como é a estrutura desse aminoácido. 

O 22º aminoácido deve ser muito raro. Pelo menos é o que pensa Joseph Krzycki, por ter demorado tanto tempo a identificar. No entanto, o mesmo cientista considera provável a sua existência noutros organismos, além dos metanogenos. "Esta descoberta mostra que o código genético, e por isso a evolução, apresenta maior diversidade do que poderíamos pensar", afirma Joseph Krzycki, citado num comunicado da sua universidade. 

A mesma opinião é partilhada por John F. Atkins e Ray Gesteland, do Departamento de Genética Humana da Universidade do Utah, nos Estados Unidos, num comentário também publicado na "Science". Consideram que a descoberta reflecte a grande riqueza do código genético. 

À medida que os cientistas aperfeiçoam as técnicas de sequenciação dos genomas, há quem diga que talvez as proteínas tenham mais blocos fundamentais e, por isso, a vida tenha maior diversidade. O 23º aminoácido poderá estar só à espera de ser descoberto pelos cientistas. "Com tantos investigadores a dissecar tantos genomas, é razoável sugerir que pode haver mais à espera de serem descobertos. Este trabalho pode levar outros cientistas a olhar de novo para as sequências genéticas que, à primeira vista, lhes pareceram aberrantes. Elas podem significar descobertas como a nossa", diz Michael Chan.

Pesquisado por Ronildo de Sousa Lima

segunda-feira, 6 de junho de 2016

                                          Creatinina alta...

  ...Para baixar a creatinina alta é preciso que os rins recuperem a sua capacidade de filtrar o sangue, uma vez que não existe um medicamento específico para baixar a creatinina. Os rins podem recuperar a sua função em casos de insuficiência renal aguda, quando a agressão sofrida por eles é pontual. O tratamento, nesses casos, deve ser direcionado à doença que está danificando os rins.

Já nos casos de insuficiência renal crônica, em que os rins apresentam uma lesão irreversível devido aos anos de agressão provocada por diabetes, hipertensão arterial, drogas ou medicamentos tóxicos, dificilmente o paciente irá recuperar a função renal e conseguir baixar os valores da creatinina.

   É importante lembrar que a creatinina alta não é prejudicial ao organismo, mas indica que os rins não possuem mais a mesma capacidade de filtração. Por isso ela vai se acumulando no sangue e os seus valores ficam elevados. 

  Entretanto, uma vez que a creatinina é resultante do metabolismo da creatina, uma substância presente nos músculos, indivíduos mais musculosos ou esportistas podem apresentar níveis elevados de creatinina sem terem problemas renais. Por isso os valores da creatinina devem ser avaliados por um médico nefrologista.

Proteinúria

    A quantificação da proteinúria é um teste de grande valor na avaliação das doenças renais, constituindo-se em marcador diagnóstico e prognóstico, além de ser fundamental no acompanhamento do tratamento das glomerulopatias.



  





      Os pacientes com nefrite lúpica tinham creatinina sérica mediana de 1,0 mg/dL (mínimo: 0,7; máximo: 4,7 mg/dL). 
     Foram comparadas 78 amostras de urina de pacientes com nefrite lúpica, constatando-se uma boa correlação entre PH e Relação P/C (r = 0,901 e r² = 0,813, Gráfico 1). Na comparação dos valores da proteinúria em amostra isolada com a P24h (r = 0,635 e r² =0,403, Gráfico 2) e com a Relação P/C (r = 0,754 e r² = 0,569,Gráfico 3), a correlação entre as variáveis foi inferior.

Fonte http://medicoresponde.com.br/tag/creatinina/

http://medicoresponde.com.br/creatinina-alta-o-que-fazer-para-baixar/

Islândia Barbosa Aguiar
06/06/2016

sexta-feira, 3 de junho de 2016

Funções da citrulina

   Apesar de não ser um aminoácido muito abundante na nossa dieta, a citrulina assume um papel relevante em várias funções biológicas. A mais importante para praticantes de musculação talvez seja o seu envolvimento na produção de óxido nítrico. Ela aumenta os níveis de arginina no sangue, um aminoácido precursor do óxido nítrico

Durante o exercício físico, o trabalho cardíaco aumenta e ocorre uma redistribuição do fluxo sanguíneo. Os músculos que se encontram debaixo de mais stress são mais abastecidos do que os tecidos inativos. O aumento do fluxo sanguíneo significa uma maior rapidez e eficiência na distribuição do oxigênio e dos nutrientes aos músculos.

                    A citrulina reduz o ácido láctico e a amônia

A citrulina serve de intermediária no ciclo da ureia, um ciclo de reações bioquímicas que produz ureia a partir de amônia, uma substância tóxica ao organismo e cuja acumulação reduz a formação de glicogênio muscular e causa fadiga.

 A produção de ureia é fundamental para a eliminação destes tóxicos que prejudicam a performance do atleta e que podem ter consequências letais para a saúde. A prática de exercício quer aeróbico como anaeróbico leva a que o corpo produza grandes quantidades de amônia.

 O que os investigadores descobriram foi que a citrulina malato ajuda a eliminar a sensação de “queimadura” resultante da acumulação de ácido láctico, pois aumenta os níveis de bicarbonato .

Islândia Barbosa Aguiar      
03/06/2016

Fontes:

(http://www.comicb.com/o-que-e-l-citrulina-malate/)

(http://www.vulgosuplementos.com.br/massa/aminoácidos/100-l-citrulina-malato-pote-100-gramas.htmlm)

(http://www.cienciainforma.com.br/post.php?id=118)

quinta-feira, 2 de junho de 2016

             Reações adversas, contra-indicações e estudos
    Reações adversas: Beta-Alanina não possui reações adversas, mas pessoas com problemas renais ou no fígado, devem consultar o médico antes de ingerir aminoácidos em doses elevadas.

    Contra-indicações: Intolerância à Beta-Alanina.

   De acordo com estudos científicos: O envelhecimento está associado a uma redução significativa de carnosina (aminoácido) no músculo, o que pode aumentar a fadiga durante o exercício. Sabendo que uma suplementação com beta-alanina aumenta a taxa de carnosina no músculo, investigadores de universidades como a de Oklahoma, EUA, decidiram pesquisar melhor os efeitos na forma física e recuperação de homens e mulheres mais velhos, perante a toma deste suplemento (800 mg/3 vezes ao dia) durante 90 dias. Comparando com o grupo placebo, o estudo publicado no Journal of the International Society of Sports Nutrition sugere que uma suplementação com beta-alanina (aminoácido presente em alimentos como o frango), por controlar os níveis de PH intracelular, promove a endurance muscular na terceira idade, que segundo os investigadores, poderá ter uma importância na prevenção de quedas.

    Um estudo de Harris revela que 4 semanas de suplementação com beta alanina (4 a 6 g/dia), resulta no aumento de 64% no músculo. Outra investigação examinou o efeito da suplementação com beta-alanina nos níveis musculares de carnosina em indivíduos não-treinados. Este estudo, duplamente cego, testou 20 homens entre os 19 e os 31 anos, suplementados com 4g de betaalanina ou com uma substância placebo, durante a primeira semana, e depois até 6,4g durante nove semanas. Na semana quatro, os níveis médios de carnosina aumentaram 58%. Seis semanas depois, um novo aumento de 15%. Os investigadores registaram ainda uma capacidade adicional de 16% no trabalho ergométrico.

Islândia Barbosa Aguiar
02/06/2016

Fonte:

http://www.farmabin.com.br/files/Beta.pdf

sábado, 28 de maio de 2016

                    AMINOÁCIDOS
   Representam a menor unidade elementar na constituição de uma proteína. Estruturalmente, é formado por um grupamento carboxila (COOH), um grupamento amina (NH2) e radical que determina um dos vinte tipos de aminoácidos.

      Os aminoácidos podem ser:
Proteicos: quando fazem parte da estrutura das proteínas.

Aminoácidos raros das proteínas: quando ocorrem ocasionalmente na constituição das proteínas e que não se encontram codificados no código genético.

Não proteicos: quando existem nas células dos tecidos, livre ou combinadas, mas nunca nas proteínas. Alguns exemplos de aminoácidos não proteicos são a citrulina, ornitina, butalamina, creatina, creatinina.

 *Conhecendo melhor os aminoácidos não proteicos...
   Os aminoácidos não proteicos ocorrem naturalmente na forma livre ou combinada, mas não encontram-se na constituição das proteínas.

   Suas funções biológicas ainda são mal conhecidas na maioria dos casos, porém, sabe-se da sua ação como:

                - Intermediários da biossíntese de aminoácidos proteicos;

                - Intermediários da biossíntese de outros compostos biológicos;

                - Reserva;            

                - Defesa.


Islândia Barbosa Aguiar
28/05/2016

fonte http://www.scielo.br/pdf/rbmefonte

terça-feira, 24 de maio de 2016

Alguns efeitos colaterais do uso excessivo da ornitina

    As refeições comuns nem sempre fornecem os níveis ideais desse aminoácido quando o objetivo é antifadiga, por exemplo. Então, muitos preferem ingerir suplementos, facilmente encontrados no mercado e adquiridos sem necessidade de prescrição médica. Como suplemento, está disponível em forma de comprimidos, cápsulas, pós e em preparações orais e enterais, sozinho ou em associação com outros aminoácidos, como a L-arginina.
    Porém, se não for consumido de forma adequada, esse aminoácido (juntamente com a L-Arginina) pode causar problemas como frequentes surtos de herpes. O aumento do uso das duas substâncias é relacionado ainda a episódios psicóticos.
    Outra razão para ter cautela é que a L-Ornitina pode intensificar o estresse e os efeitos adversos da diabetes. Problemas como diarreia, dor de estômago e cólicas são relatados em caso de abuso no consumo dessa substância. Efeitos colaterais como crescimento exagerado e má formação óssea facial, edema articular e mau funcionamento da glândula pituitária fazem parte das possíveis reações negativas do aminoácido no nosso organismo.
Islândia Barbosa Aguiar

                                                ORNITINA

Ornitina não é constituinte das proteínas existe no tecido do fígado como um dos membros do ciclo da ureia
ou intermediário entre arginina e citrulina, é um aminoácido usado como suplemento dietético e no tratamento da hiperamoniemia e distúrbios hepáticos. Juntamente com a carnitina e a arginina, é usada para mobilizar as gorduras do organismo. Ajuda a estimular o sistema imunológico e tem grande influência na energia corporal, ajuda também na regeneração da célula hepática. Não deve ser usada em pessoas com tendência a esquizofrenia.

      Em doses elevadas, a L-ornitina pode estimular a glândula hipófise a liberar hormônio do crescimento, podendo apresentar atividade anabólica e, desta forma, melhorar o desempenho físico de atletas. Entretanto, estudos demonstraram que a L-ornitina obtém maior efeito anabólico quando administrada em associação com a L-arginina.

.     A ornitina é responsável por elevar os níveis do hormônio do crescimento (GH) e de insulina. Em uma das ligações e conversões da ornitina, é necessária a presença de amônia, o que faz com que a ornitina ajude a reduzir as concentrações de amônia no sangue, além de aumentar a concentração de ureia, que é um subproduto dessa ligação. Assim, estudos estão sendo feitos sobre a importância da l-ornitina em condições caracterizadas por níveis excessivos de amônia. O foco está principalmente na encefalopatia hepática, uma condição de danos cerebrais causados por uma doença hepática, ou exercício cardiovascular prolongado.

Islândia Barbosa Aguiar


Referencias bibliográficas: