A degradação dos aminoácidos começa com a remoção de seu grupo amino, que para a maioria dos aas – alanina, arginina, aspartato, asparagina, cisteína, fenilalanina, glutamina, isoleucina, leucina, tirosina, triptofano e valina – é feita da seguinte maneira: • O Aminoácido transfere seu grupo amino para o α-cetoglutarato em uma reação de transaminação catalisada por aminotransferases ( também chamdas de transaminases) e que tem como produto α-cetoácido (cadeia carbônica remanescente do aminoácido) e glutamato. •Em seguida o glutamato formado pode ser utilizado em uma nova reação de transaminação ou em uma reação de desaminação. Na reação de transaminação, catalisada pela aspartato aminotransferase, o glutamato reage com oxaloacetato , originando aspartato e α-cetoglutarato.Já na reação de desaminação, que tem como catalisador a enzima glutamato desidrogenase, o glutamato é desaminado, ou seja, tem seu grupo amino liberado na forma de amônia (NH4+). Para os outros aminoácidos – lisina, prolina, histidina, glicina, metionina, serina, treonina – há reações de remoção do grupo amino, que são particulares a cada um deles. Entretanto o destino do nitrogênio converge para os mesmos produtos dos aminoácidos discutidos anteriormente: NH4+ e glutamato ( este pode originar aspartato).
Fonte: bioquimicanutricao.com.br
Aluna: Thaís Helena Lopes de Sousa
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